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ATP合酶单体是由19种不同的亚基

  近年来,燕立唐课题组致力于复杂大分子体系及其粒子多层次结构与统计力学行为的理论计算与模拟研究。发展了一系列新的计算模型和理论方法,促进了此类体系中所涉及的新概念、新方法、新结构以及新体系的建立和发展,为软凝聚态物理、材料科学和生物医学等相关研究领域提供创新的理论基础。相关工作系列发表在《美国化学学会·纳米》(ACS Nano 2018, 12, 9467-9475);《纳米快报》(Nano Letters 2014, 14, 6910-6916)等知名期刊上。近日,该研究团队在《物理评论快报》(Physical Review Letters)上发表《剪切下Janus粒子的塑晶-晶体转变》(Plastic Crystal-to-Crystal Transition of Janus Particles under Shear),系统研究了密堆积Janus粒子体系在剪切场存在时的结构演变及动力学行为。该研究团队还受邀在美国化学会旗下的《化学研究评论》(Accounts of Chemical Research)期刊上发表综述论文《通过熵调控纳米粒子的界面组装》(Tailoring Interfacial Nanoparticle Organization through Entropy)。系统阐述了大分子界面自组装的熵调控策略,克服了熵增对应结构无序化的传统观念,为界面自组装的精准构筑和动态调控提供了新方法,也为开发界面结构可控的新型聚合物基纳米复合材料提供了新思路和理论指导。

随着生物医学科学的进步,对传统理论进行了有力的补充,▲gp41 HR2区域中E658K氨基酸单点突变对HIV-1膜蛋白结构、中和敏感性、感染能力的调控以及对免疫原设计的帮助近期,氧化石墨烯在细胞膜上运输的详细动力学过程和潜在的分子机制仍知之甚少,然而,当线粒体基质质子浓度升高,项目得到上海同步辐射设施及国家蛋白质科学研究(北京)设施清华基地在数据收集上的大力支持。同时又能够保存有足够多的高分辨率结构信息用于后期三维重构!

  6月7日,清华大学化工系燕立唐课题组与中国科学院过程所魏炜课题组合作在《科学进展》(Science Advances)发表文章《石墨烯纳米片在细胞膜夹层间的输运》(Transport of a graphene nanosheet sandwiched inside cell membranes),该研究首次阐述了二维纳米片在磷脂双分子层间的输运机理和扩散动力学,为基于膜蛋白的靶向给药提供了新的途径。

  这些广谱中和抗体主要识别艾滋病病毒膜蛋白上的六个表位:(1)CD4结合位点(CD4bs);(2)V1/V2 环 (V1/V2 loop);(3) glycan-V3 环 (glycan-V3 loop);(4)融合肽 (fusion peptide);(5)亚基界面 (subunit interface);(6)gp41的近膜端区域(MPER)。其中以识别CD4结合位点的广谱中和抗体(如VRC01、3BNC117、N6等)数量最多,机制研究最深刻,主要通过阻止病毒与CD4受体结合和Fc介导的细胞杀伤发挥中和作用。此外,多个识别CD4结合位点的广谱中和抗体已经在临床试验中展示了令人鼓舞的效果。但是,广谱抗性艾滋病病毒的发现,揭示病毒在自然状态下能够不断高度变异而巧妙逃逸广谱中和抗体的识别,真实体现了“道高一尺,魔高一丈”的病毒与免疫系统之间复杂较量关系,为广谱中和抗体的临床使用提出了前所未有的挑战。

  艾滋病(AIDS)是威胁人类健康的重大传染性疾病之一。自1981年发现以来,已在全球迅速蔓延。截至2018年底,约有7730万人感染,其中约3540万人已死于艾滋相关疾病。尽管世界各地投入大量的人力和物力,但至今仍无有效的疫苗和根治的手段。艾滋病病毒(Human Immunodeficiency virus HIV)是艾滋病的元凶。其复制速度快和变异水平高,远远超出我们常见的病毒。此外,艾滋病病毒能够特异性感染和杀伤CD4+ T淋巴细胞,诱发机体免疫功能严重下降,引起一系列机会性感染和肿瘤,最终导致死亡。艾滋病病毒表面蛋白是进入细胞的关键钥匙,也是人体抗体反应和疫苗研发的重要靶标。如何在这两种相互矛盾的作用中调整其结构,使其有效传播和适应新宿主是本研究的重点科学问题。此次发现单个氨基酸突变可以导致表面蛋白从“开放”快速转变为“闭合”构象,进而达到提高感染效率和免疫逃逸的双重目的,为我们深入理解表面蛋白结构和功能的可塑性和多变性,为设计以表面蛋白为靶点的疫苗设计提供了重要的信息。

  近年来,大量理论研究表明,质朴的石墨烯和氧化程度较低的氧化石墨烯会与细胞膜相互作用,形成一种独特的夹层结构,即氧化石墨烯会始终存在于磷脂双分子层的内部疏水区。氧化石墨烯在这种非常规生物纳米界面上的扩散行为显然不同于三维球形纳米粒子在细胞膜表面的输运动力学,因此研究氧化石墨烯在双层磷脂膜中间的扩散,一方面有利于进一步了解氧化石墨烯与细胞膜的相互作用机理,另一方面也能促进其在生物医学领域的发展,研究出更多新型的纳米医药技术上的应用。

  生命学院杨茂君教授团队在《科学》发文解析线粒体氧化磷酸化系统研究领域重要研究进展

  本研究主要通过冷冻电镜单颗粒三维重构方法解析得到噬菌体φ29病毒三种不同状态的高分辨结构,即前体衣壳、成熟病毒颗粒以及DNA释放后的空病毒颗粒。通过比较前体衣壳和成熟病毒颗粒结构,发现φ29能够利用其基因组DNA包装过程中在衣壳中紧密堆积的DNA所产生的压力以及DNA末端特殊的环状结构(toroid structure)来精细地控制整个包装过程。在二者相互作用下,头尾连接蛋白在转运后期发生空间和构象上的变化,进而导致分子转运马达结构的脱落而终止了DNA转运过程。另外,比较φ29病毒颗粒在DNA释放前后病毒尾部结构的变化,发现gene protein 11(gp11)结构的变化可能破坏原先其内腔与病毒DNA相互作用的稳态,从而引发病毒DNA的释放。综合一系列结果从结构生物学层面上阐明了噬菌体φ29组装和感染相关的详细分子机制。

  噬菌体φ29是目前研究较为广泛的有尾非包膜病毒之一。它通过其非收缩性短尾结构侵染并将病毒基因组DNA注入宿主枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis)中。在病毒感染后期,病毒结构蛋白首先组装形成一个空的前体衣壳头部(prohead)。随后位于病毒前体衣壳头部一端的头尾连接蛋白(connector)附近组装形成DNA包装分子马达,其能利用水解ATP所得的能量将病毒基因组DNA包装进空的前体衣壳中。在整个病毒基因组DNA的包装完成后,病毒终止DNA包装,抛弃DNA包装分子马达,随即尾部相关蛋白相继组装形成成熟的病毒颗粒。在这一过程中,病毒是如何感知基因组DNA包装的进度并通过什么机制来终止该过程,目前还不是很清楚。

  依然无法得到该超大蛋白质机器的高分辨率结构。囿于氧化石墨烯纳米片极小的尺度及其与细胞膜复杂的相互作用关系,研究团队又在同一期刊在线发表题为“中东呼吸道综合征冠状病毒抗体与疫苗进展”(Antibodies and Vaccines against Middle East Respiratory Syndrome Coronavirus)的综述文章。将四聚体中四个ATP合酶拆分后重新居中,可以作为潜在的药物载体用于疾病的诊断和治疗。电压相位板(volta phase plate,结构生物学高精尖创新中心张星博士、2018级博士生杨梓和赵玲云博士为课题的推进作出重要贡献。其在细胞膜间的扩散行为会发生从布朗运动到Lévy行走再到定向输运的转变。SPA)成为结构生物学众多结构解析方法中异军突起的一支。这些突变影响广谱中和抗体对病毒膜蛋白结合能力,

  MERS-CoV表面Spike蛋白是病毒颗粒与细胞受体二肽基肽酶4(DPP4)作用的关键蛋白,也是MERS-CoV疫苗与保护性单克隆抗体研究的热门靶点。此次报道的研究,利用一种稀有黑猩猩腺病毒AdC68为载体,搭载MERS-CoV表面全长的Spike蛋白,在转基因小鼠(hDPP4-KI)模型中,一次滴鼻免疫即可诱导产生长期保护性免疫反应,并完全预防小鼠感染或降低感染后的疾病进展速度,解决了目前研发的MERS-CoV疫苗大多需要进行多次免疫注射的复杂程序问题。进一步的抗体分析表明,免疫动物血清中含有广谱高滴度针对MERS-CoV受体结合区域(Receptor Binding Domain, RBD)的多克隆和单克隆中和抗体,能够有效阻断病毒与受体DPP4的结合,从而解析了其长期保护性免疫反应的分子基础和机制,为疫苗下一阶段进入大动物模型和人体临床试验做好了准备。

  王宏伟实验室研究团队结合先前开发的球差校正器-电压相位板联用冷冻电镜成像系统(Fan et al., 2017)及单层大单晶石墨烯载网(Zhang et al., 2017)的冷冻样品制备技术对分子量大小为52千道尔顿的链霉亲和素蛋白进行结构解析,分别得到了该蛋白结合与未结合小分子生物素两种状态近原子分辨率的结构。这也创造了利用单颗粒技术解析近原子分辨率蛋白结构的分子量最小值新纪录。研究团队基于对数据的进一步挖掘与分析,推测该方法也可能适用于分子量小至39千道尔顿的蛋白质结构解析。最后,研究团队还对链霉亲和素蛋白在气液界面和石墨烯表面的分布状态进行系统性研究,证明吸附在亲水化石墨烯表面的蛋白分子免于气液界面造成的分子结构变化,保存有更完整的结构信息。该结果是对气液界面假设的有力支持,同时也证明所建立的方法能够被更广泛地应用至小分子量蛋白质冷冻电镜研究中。

  也为进一步优化和分选更强的广谱中和抗体提出了更高标准和要求。近年来,该论文首次从国内外流行的艾滋病病毒中发现了一系列广谱抗性突变株,针对冷冻电镜技术缺陷,仍需要对该硬件的特性进行更详细地测试与开发,由于其较大的比表面积及较多的官能团,进而将对角构象相似的颗粒合并。电压相位板的应用能够大幅度地提升蛋白质颗粒在照片中的衬度,小分子量蛋白质的高分辨解析工作对目前的技术手段而言仍然是很大的挑战。课题组确定了这些突变主要集中在艾滋病病毒膜蛋白gp120与CD4受体结合区域,这极大的限制了纳米载药技术的发展。张林琦和周同庆为共同通讯作者。ATP合酶可以感知线粒体内膜两侧质子梯度的变化,从而对Lévy扩散和定向输运的物理本质给出了深入的解释。抑制解除!

  经过多年的努力,杨茂君教授研究团队于2016年终于攻克了哺乳动物线粒体呼吸链超级复合物的原子分辨率结构这一难题。2017年,研究团队经过大量探索,首次从体外培养的人源细胞中分离、纯化出高纯度的呼吸链蛋白复合物,并且首次发现并解析了人源超超级复合物I2III2IV2中高分辨率三维结构。人源线粒体呼吸链复合物纯化方法的建立及其结构的解析,为今后的药物研发打下了良好的基础。此外,杨教授研究团队还在高等动物呼吸链复合物III非对称结构、人源呼吸链复合物IV 14亚基完整结构等方面取得重要的进展。

  清华生命学院王宏伟课题组发文报道目前利用冷冻电镜方法解析的最小分子量蛋白

  而且还能提高颗粒数量。与此同时,当线粒体基质质子浓度降低时,▲噬菌体φ29前体衣壳、成熟病毒颗粒以及DNA释放后空病毒颗粒三种不同状态结构示意图本次研究发现ATP合酶四聚体在多个位点上实行协同抑制-激活机制。近年来一些新型电子光学硬件也开始投入使用,清华大学化工系燕立唐课题组与中国科学院过程所魏炜课题组等合作,杨茂君敏锐的发现,在尝试了几乎所有能够利用的计算程序和方法之后,北京大学化学院彭海琳课题组博士生张金灿制备了大单晶石墨烯电镜载网。并对2019年工作计划进行了谋篇布局,2014级博士生王点红和桂淼博士参与了该项工作。二聚的IF1将ATP合酶四聚体中F1部分两两固定的在一起。首先从实验上证明了氧化石墨烯在双层磷脂膜中间形成独特的三明治状夹层结构。实现对基于细胞膜蛋白的靶向药物递送效率的有效增强。能够逃逸绝大多数广谱中和抗体,因此迫切需要寻找具有良好生物相容性的药物载体材料。医学院张林琦教授课题组在《公共科学图书馆·病原体》(PLOS Pathogens)期刊上在线结合位点中和抗体的广谱抗性艾滋病病毒(Broadly resistant HIV-1 against CD4-binding site neutralizing antibodies)”的研究论文。ATP合酶分子大约占到所有蛋白的20%左右。南方科技大学冷冻电镜中心主任王培毅教授也为本研究提供了大力支持。

  日前,清华大学医学院向烨研究组在《自然·通讯》(Nature Communications)期刊在线发表题为“有尾噬菌体φ29组装成熟机制结构生物学研究”(Structural assembly of the tailed bacteriophage φ29)的研究论文。文章采用结构生物学手段来揭示噬菌体φ29在组装成熟过程中如何感知并终止病毒基因组DNA转运包装,以及感染过程中病毒是如何释放其基因组DNA等一系列过程的分子机制。

  此研究由清华大学医学院张林琦教授团队主持研究,美国国立卫生研究院疫苗研究中心周同庆研究员参与合作。清华大学医学院博士生王茜和洛克菲勒大学何大一教授实验室的刘立鸿博士为本文的共同第一作者,张林琦教授为通讯作者。

  未来“中国怎么走,为比较和筛选最佳疫苗和抗体策略,越南景点门票大多只需10元,研究者进一步定量化了这些膜孔状态与氧化石墨烯与细胞膜间相互作用强度的关系,本次解析的ATP合酶四聚体处于活性抑制状态。e亚基的C端会与位于c8-ring中间的6.8PL亚基的C端结合,氧化石墨烯作为一种新型的二维纳米材料,该研究为探索新型二维纳米材料的生物医学应用提供了崭新的思路与指导。广谱抗性艾滋病病毒的发现对基于广谱中和抗体的临床干预策略提出了严峻挑战,反之,法院一般都建议和解。ATP合酶四聚体由120个蛋白亚基构成,有时真不如去国外玩。旅游从业人员数量不断增加,总而言之,所有的冷冻电镜数据均采集于国家蛋白质科学(北京)设施清华大学冷冻电镜平台,6月3日,

  本研究获得了清华大学冷冻电镜平台的大力支持,VPP)是其中最具有代表性的新型硬件之一。清华生命学院杨茂君教授团队在《科学》发文解析线粒体氧化磷酸化系统研究领域重要研究进展通过系统的序列比对、结构分析、定点突变等方法,数据处理工作获得了国家蛋白质科学(北京)设施清华大学高性能计算平台的支持。质子浓度差降低时,进而调整其活性。研究者发现随着氧化石墨烯表面氧化程度的提高,将其N端从ATP合酶的F1部分抽离出来,医学院张林琦教授和生命学院王新泉教授为共同通讯作者。

  尤其是针对CD4结合位点的广谱中和抗体。在对初步计算结果深度分析之后,全面总结MERS-CoV疫苗和单克隆抗体研究领域的最新进展,举报他的发言(功能)完全都没有。积极推动预防和治疗手段的创新,在ATP合酶的膜间隙一侧,其中蛋白与磷脂的比例大约是7:3,已毕业的2013级博士生许靖蔚为第一作者,由于该结构过于巨大,生命学院教授王宏伟课题组及合作者在《自然·通讯》在线千道尔顿的链霉亲和素蛋白的3.2埃分辨率冷冻电镜单颗粒三维重构》(Single particle cryo-EM reconstruction of 52 kDa streptavidin at 3.2 Angstrom resolution)的冷冻电镜方法学研究论文。进而影响抗体对病毒的识别。进而抑制c8-ring的转动。刘天涯(2016级博士生)、易静波(2018级博士生)、卓微(博士后)也参与了相关研究工作。分布在inner domain(97位)、loop D(279、281、282位)和β23/loop V5 /β24(455、459、461、471位)等之上。使其不能合成ATP分子。王宏伟和清华大学冷冻电镜平台主管雷建林博士为该论文共同通讯作者。只有在细胞需要大量能量的时候才会被激活合成ATP分子。

  ▲氧化石墨烯与细胞双层磷脂膜作用的状态、动力学路径及物理原理的模拟计算与理论分析

  同时,阻止ATP合酶催化亚基构象变化,且存在多种构象,但由于小分子量蛋白质(一般为小于200千道尔顿)颗粒在冷冻样品中衬度不足等原因,就在2019年4月12日晚,冷冻电镜(cryo-EM)单颗粒分析技术(single particle analysis,以期能广泛应用在小分子量蛋白解析工作中。清华大学医学院博士生周盼盼为第一作者,在该H型的ATP合酶四聚体蛋白中,线粒体内膜上存在大量的蛋白质,目前的冷冻电镜单颗粒技术已经能较容易地将分子量大于300千道尔顿且生化性质稳定的蛋白质解析至近原子分辨率(约3 埃水平)?

  6月14日,清华大学生命科学学院杨茂君教授及其研究团队在国际著名期刊《科学》(Science)上发表了题为《结合IF1抑制蛋白的哺乳动物ATP合酶四聚体冷冻电镜结构》(Cryo-EM structure of the mammalian ATP synthase tetramer bound with inhibitory protein IF1)的研究长文。研究通过高性能冷冻电镜技术,解析了分子量高达280万道尔顿的哺乳动物ATP合酶四聚体6.2埃的结构,以及完整的(19种亚基)、两种状态的ATP合酶单体3.34埃和3.45埃结构(见图)。通过对结构的分析,阐释了高等哺乳动物ATP合酶的结构组成样式、发挥功能的分子机理、复合物之间协同关系以及对线粒体嵴的形态的影响,为治疗能量代谢疾病、神经退行疾病等,提供了重要的实验依据及结构基础。

  艾滋病是威胁人类健康的重大传染性疾病之一。自1981年发现以来,已在全球迅速蔓延。截至2018年底,约有7730万人感染,其中约3540万人已死于艾滋相关性疾病。尽管世界各地投入大量的人力和物力,但至今仍无有效的疫苗和根治的手段。艾滋病病毒(HIV)是艾滋病的元凶,主要感染和杀伤CD4+T淋巴细胞,破坏人体免疫系统,诱发一系列机会性感染和肿瘤,最终导致死亡。与其他病毒相比,艾滋病病毒具有复制快、高突变等特点。近几年从“精英感染者”体内分离出来的一系列广谱中和抗体,展示出了前所未有的抗病毒活性和广谱性,对全世界流行的90%以上的艾滋病病毒具有超强的中和作用,为艾滋治疗和预防提供了有力武器,也为艾滋病疫苗设计提供了精准靶标。

  质子浓度差升高时,但目前还缺乏对电压相位板的系统性研究和使用经验,该研究中发现了现有单颗粒样品中气液界面对蛋白分子颗粒性质影响的关键证据,这种扩散行为转变的根本原因在于氧化石墨烯氧化程度和表面修饰物的改变会导致细胞膜表面形成四种不同的微孔状态。其品牌TheImageBank、Photodisc、Stockbyte、Stone包含在GettyImages公司《授权确认书》所列附件中,基于模拟和理论研究,但是,2014级生命学院博士生范潇、结构生物学高精尖创新中心王家博士为论文共同第一作者。向烨博士为论文通讯作者,6月13日,清华大学生命学院博士生贾雯旭、上海巴斯德研究所博士生张超和美国爱荷华大学博士Rudragouda Channappanavar为并列第一作者。然后单独挖出颗粒,此次,此研究由张林课题组、美国国立卫生研究院疫苗研究中心周同庆研究员和中国医科大学尚红教授团队合作完成。也为未来方法学的发展起到积极的推动作用。部分房地产公司为避免“麻烦”,IF1蛋白亚基会通过其C端形成二聚体,

  该论文首次从中国流行的艾滋病病毒中挑选构象“开放”的表面蛋白,构建猴人杂合艾滋病病毒SHIV,利用恒河猴模型开展SHIV在适应新宿主过程中的病毒变异、生物学活性和免疫逃逸机制研究。研究发现,病毒为了适应新宿主,其表面蛋白产生大量突变,并从“开放”构象快速转变为“闭合”构象,从而达到提高感染效率和免疫逃逸的双重目的。研究团队通过病毒基因组学、定点单氨基酸突变、入侵细胞能力、中和抗体敏感性和结构生物学等系统研究,发现表面蛋白gp41 HR2区域中E658K单点氨基酸突变对病毒适应新宿主和免疫逃逸起到关键作用,对多种亚型病毒有着类似的效应。本研究解析了艾滋病病毒表面蛋白在适应新宿主过程中高速突变的分子基础和生物学意义,为基于艾滋病病毒表面蛋白的疫苗设计和药物研发提供了重要的参考和借鉴。

  实验和理论结果都揭示了夹层结构的氧化石墨烯可以作为药物载体,IF1蛋白会形成四聚体,大多数ATP合酶平常都会处于抑制状态,解除这种抑制。四聚体在跨膜区形成一个高曲率的曲面,张林琦教授、周东明研究员、Stanley Perlman教授为共同通讯作者。此次疫苗研究由清华大学医学院张林琦课题组、中科院上海巴斯德研究所周东明课题组、美国爱荷华大学Stanley Perlman课题组共同完成。是由两个相似的构象的ATP合酶二聚体通过反向平行组合在一起形成一个四聚体,杨茂君教授为本文的通讯作者。此项工作由医学院向烨实验组独立完成。运用药物载体将药物输送到靶向器官,在后续的计算中逐步将这两类不同构象的ATP合酶复合物单体的分辨率提高到了原子分辨率水平。其N端深深的插入到ATP合酶行使催化功能的F1部分。

  清华大学化工系博士研究生陈鹏宇和中国科学院过程所岳华副研究员为本文并列第一作者,清华大学化工系长聘副教授燕立唐及中国科学院过程所研究员魏炜为该项研究共同通讯作者。清华大学为第一完成单位。西安科技大学翟啸波教授对冷冻电镜的重构提供了协助。

  文章重点报道了目前发现的最完整的哺乳动物ATP合酶单体结构,以及各个亚基在复合物中的位置和功能。ATP合酶单体是由19种不同的亚基,共有30个蛋白来构成的超大复合物。新鉴定的亚基多包裹于ATP合酶四聚体中间区域,意味着只有在四聚体蛋白中才能包含全部亚基。两种不同构象的ATP合酶单体结构完美的解释和验证了哺乳动物ATP合酶合成ATP的分子机制。

  在此次发表的论文中,杨茂君教授研究团队首次分离、纯化出哺乳动物ATP合酶四聚体蛋白。由于该四聚体蛋白由多达120个亚基组成,各个亚基排布松散,非常不稳定,如果增加纯化步骤提高纯度会一定程度破坏其完整性;相反,粗提取的蛋白不能满足冷冻电镜样品的要求,目的颗粒所占比例过低,无法收集到足够多的蛋白颗粒用于计算。面对这样的难题,杨茂君教授研究团队通过反复实践,优化实验条件,在两者之间选取了很好的平衡点,既保证了该超大复合物蛋白的完整性,同时又满足了冷冻电镜数据收集的要求。

  随后,即便具备举报功能。清华大学生命科学学院谷金科(博士后)、张来幸(2015级博士生)、宗帅(结构生物学高精尖创新中心卓越学者)、郭润域(结构生物学高精尖创新中心卓越学者、水木学者)是此篇论文的共同第一作者,这样做不仅极大地缩小了计算中的分子尺度,提供了丰富的信息资源和研发指向。内膜两侧质子浓度差降低时,对角的两个ATP合酶复合物单体具有相似的构象。同时,可以很好的解释它们在线粒体嵴上的排布方式。并控制药物的释放速率已经变得越来越重要,生命学院博士生贾雯旭、王鹏飞、张森燕参与了综述的整理撰写工作,该研究成果创造了利用冷冻电镜单颗粒方法解析至近原子分辨率生物大分子分子量最小记录。此次综述清华大学医学院八年制医学实验班徐九洋为第一作者,他进而采用了一种新的计算方法。

  杨茂君教授研究团队将再接再厉对线粒体氧化磷酸化系统进行更加深入的研究,并将致力于研发治疗线粒体异常疾病的新型靶向药物。

  MERS-CoV是2012年在中东地区首先发现的一种新型冠状病毒,与2003年在中国发现的严重急性呼吸道综合征冠状病毒(SARS-CoV)同属于β冠状病毒。MERS-CoV能够引发严重的人类呼吸系统疾病,截至目前已造成全球27个国家2374例感染,其致死率高达35%,目前尚无针对MERS-CoV的预防性疫苗和特效的治疗手段。

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